Nitric oxide synthases (NOS) are hemeproteins that catalyze oxidation of l-arginine to nitric oxide (NO) and citrulline. The NOS heme iron is expected to participate in oxygen activation during catalysis, but its interactions with O2 are not characterized. We utilized the heme-containing oxygenase domain of neuronal NOS (nNOSoxy) and stopped-flow methods to study formation and autooxidative decomposition of the nNOSoxy oxygenated complex at 10 °C. Mixing ferrous nNOSoxy with air-saturated buffer generated a transient species with absorption maxima at 427 and ∼560 nm. This species decayed within 1 s to form ferric nNOSoxy. Its formation was first order with respect to O2, monophasic, and gave rate constants fork on = 9 × 105 m −1 s−1 andk off = 108 s−1 for anl-arginine- and tetrahydrobiopterin (H4B)-saturated nNOSoxy. Omission of l-arginine and/or H4B did not greatly effect O2 binding and dissociation rates. Decomposition of the oxygenated intermediate was independent of O2 concentration and was either biphasic or monophasic depending on sample conditions. l-Arginine stabilized the oxygenated intermediate (decay rate = 0.14 s−1), while H4B accelerated its decay by a factor of 70 irrespective of l-arginine. The spectral and kinetic properties of the intermediate identify it as the FeIIO2 complex of nNOSoxy. Destabilization of a metallo-oxy species by H4B is unprecedented and may be important regarding the role of this cofactor in NO synthesis.

The ferrous-dioxy complex of neuronal nitric-oxide synthase: Divergent effects of L-arginine and tetrahydrobiopterin on its stability

knappé Einfiihrung in die Strahlenbiophysik und Strahlenbiologie, die, ausgehend von den physikalischen Elementarprozessen, nach einer klàrenden Definition der verschiedenen strahlendosimetrischen MeBparameter eine objektíve Beschreibung der biologischen Wirkungen auf den Menschen liefert, einschlieBlich der Diskussion des Krebsrisikos und der Gefahr genetischer Schadigung. Natiirlich kann ein solch knapper AbriB niemals einem Buch wirklich gerecht werden. Aber man kann sich die Frage stellen, ob es neben anderen biophysikalisch orientierten Biichern wie denen von Cantor und Schimmel, Marshall, Eisenberg und Crothers. Tinoco, Sauer und Wang, Ackermann. van Holde oder Tanford, um nur die wichtigsten Verfasser aufzuzahlen, seine Berechtigung hat und bestehen kann. Diese Frage kann man eindeutig bejahen. Das Buch behandelt einen begrenzten, biophysikalischen Themenkreis auf einfuhrendem Niveau ansprechend und kompetent. Der Leser hat jeweils die Chance mit Übungsaufgaben die Vermittlung des Stoffes zu überprüfen. Das Buch kann deshalb jedem Biologen, speziell denjenigen, deren Studienplan keinerlei Einfiihrung in die Physikalische Chemie erfordert, empfohlen werden und sei es nur, um auf den Geschmack nicht rein phanomenologischer Betrachtungsweise zu kommen. Aber auch dem naturwissenschaftlich besser vorgebildeten Physiker und Chemiker bietet die Lektűré neue Aspekte und Anregungen zur Lösung biologisch relevanter Fragestellungen. Für zukünftige Auflagen sollten vielleicht doch schlaglichtartig einige neuere Methoden der Charakterisierung von Biopolymeren aufgenommen werden. Sicherlich ist die Diskussion der Molmassebestimmung mit Hilfe der Ultrazentrifuge von enormem Erkenntniswert, aber die moderne, schnelle und genaue Bestimmung desselben Parameters durch Flugzeitmassenspektrometrie verdient es, erwiihnt zu werden. Gleiches gilt für die Bestimmung von Diffusionskoeffizienten durch Laser-Lichtstreuung, wenn man schon bei der Entscheidung bleibt, die gesamte Vielfalt der spektroskopischen Methoden bewuBt nicht einzubeziehen. Zuletzt noch kommerzielle. aber nicht unwichtige Details. Das Buch bietet 532 Seiten für 59,— DM in einer Paperback-Ausgabe. Es liefert einen soliden Gegenwert für das Geld. H.-J. Hinz, Münster

Experimentalphysik 3, Atome, Moleküle und Festkörper

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Spektroskopische Untersuchungen an der induzierbaren Stickstoffmonoxid-Synthase (iNOS)

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